Atmung 4 – Sauerstoffbindungskurve

Die Sauerstoffbindungskurve (SiO2 vs. paO2) hat einen sigmoidalen Verlauf. Warum?

Bei Hämoglobin handelt es sich um einen Proteinkomplex, der sich beim Erwachsenen aus 4 Untereinheiten (Globulinen – 2 Hbα– und 2 Hbβ-Einheiten) zusammensetzt, die wiederum jeweils einen Eisen-II/Häm-Komplex tragen. Anfänglich ist die Affinität zu Sauerstoff relativ gering, mit der Konformationsänderung, die mit jeder Sauerstoffbindung einhergeht wird die Affinität zu weiterem Sauerstoff jedoch höher. Deshalb der anfänglich flachere Verlauf, der dann in eine steile Bindungskurve übergeht. Bei Myoglobin, welches ein Monomer darstellt, ist der Verlauf der Sauerstoffbindungskurve entsprechend kein sigmoider, sondern gleicht vielmehr einer Hyperbel. Der Vollständigkeit halber sei erwähnt, das HbF, das fetale Hämoglobin aus 2 Hbα– und 2 Hbγ-Einheiten besteht und eine erhöhte Affinität zu Sauerstoff im Vergleich zu adultem Hämoglobin hat.

Wollen wir eine entsprechende Kurve lesen oder darstellen, sind einige wenige Wegmarker wichtig:

  • 90-60-90                     …bei 60 mmHg steht die SiO2 bei 90%.
  • p50 = 27 mmHg       …der Halbsättigungsdruck p50 steht bei 27 mmHg.

Durch diese Punkte führen wir also eine Linie, die sich asymptotisch der 100% SiO2 annähert.

HbDiss

Der P50 ist insofern ein wichtiger Punkt, als er uns bei der Beurteilung einer Rechts- oder Linksverschiebung dient, also Auskunft über die Sauerstoffaffinität unserer Probe gibt. Auf den meisten BGA-Auszügen ist er deshalb angegeben.

Nun noch:
R-echtsverschiebung – Affinität R-eduziert Abgabe im Gewebe einfacher!

  • Azidose/ Hyperkapnie*
  • Hyperthermie
  • 2,3-DPG-Anstieg
  • Schwangerschaft (via 2,3-DPG-Anstieg!)
  • HbS

*Diese Abhängigkeit von sinkendem pH und steigendem CO2, wie zum Beispiel in stoffwechselaktiven Geweben wird als Bohreffekt bezeichnet.

Linksverschiebung – Affinität erhöht Sauerstoffabgabe erschwert!

  • Alkalose
  • Hypokapnie
  • Hypothermie
  • CO-Intoxikation
  • HbF

 

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